Сократимость актомиозина

Результатом изменения физико-химического состояния актомиозина является обнаруженное рядом авторов уменьшение АТФ-азной активности миозина. Снижение АТФ-азной активности наблюдали в поздней стадии экспериментально вызванной гипертрофии (Ф. 3. Меерсон, 1963) и в суспензии миофибрилл из гипертрофированного сердца человека (Aras, Hass, 1961). Количественные изменения в белковом составе сердца.

Помимо изменений свойств актомиозина, в ряде исследований были обнаружены количественные различия в белковом составе сердца в норме н в условиях патологии.

Белковый состав сердца был изучен методом свободного электрофореза у кроликов (М. Ф. Бондаренко, 1954), собак (М. Ф. Бондаренко и М. Е. Райскина, 1956) и людей через 6-24 часа после смерти (Н. В. Карсанов, 1963), а также методом микроэлектрофореза по Antweiler у кроликов (Guhl, 1961). Как видно, на электрофореграммах экстрактов миокарда желудочка (а) и предсердия (б) белки миофибрилл занимают срединное положение.

Они представлены актомиозином (а), миозином ф,, р2) и белком Y. Слева от белков миофибрилл расположен белок саркоплазмы миоген (М), а между ним и белком Y располагается интервал (ZV), делящийся на четыре сегмента (фракции ZVll2,3,4). Справа от белков миофибрилл располагаются миоальбумин (МА), гетерогенный Sp-интервал и фракции I, и К.